HeimPRODUKTELebenswissenschaftenrhEGF Rekombinanter humaner epidermaler Wachstumsfaktor

rhEGF Rekombinanter humaner epidermaler Wachstumsfaktor

Zellkulturqualität

 

• Quelle: Hefe (Pichia Pastoris)

• Katalognummer: HYC020M01

• Aussehen: Weißer oder cremefarbener, lockerer Körper

• Packungsgröße: 50 µg, 1 mg und 10 mg

• Molekulargewicht: 6 kDa

• Reinheit: ≥ 98,01 TP3T (SDS-PAGE)

• Aktivität: ≥ 1 × 10⁶ IU/mg im Zellproliferationstest mit Bal B/C 3T3-Zellen

• Endotoxin: <1,0 EU/mg

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  • Detaillierte Beschreibung
  • Häufig gestellte Fragen
  • Produktbeschreibung

    Der humane epidermale Wachstumsfaktor (EGF) ist ein 6 kDa großes Protein mit 53 Aminosäureresten und drei intramolekularen Disulfidbrücken. Durch die Bindung mit hoher Affinität an den epidermalen Wachstumsfaktorrezeptor (EGFR) auf der Zelloberfläche bewirkt EGF eine Vielzahl biochemischer Veränderungen in der Zelle: einen Anstieg des intrazellulären Kalziumspiegels, eine Steigerung der Glykolyse und Proteinsynthese sowie eine erhöhte Expression bestimmter Gene, darunter des Gens für EGFR, was letztendlich zur DNA-Synthese und Zellproliferation führt.

    Das aus Hefe chromatographisch gereinigte und anschließend mit Mannitol lyophilisierte rhEGF zeichnet sich durch hohe Stabilität und biologische Aktivität aus. Die Herstellungskapazität im Hunderte-Gramm-Maßstab deckt Ihren Bedarf an umfangreichen Bioprozessen.

    Vorteile

    Chemisch definiert und tierfrei;
    Hohe Chargenkonstanz;
    Stabile Massenversorgung
    cGMP-Herstellung

    Anwendung

    Zellkultur
    IVD-Reagenz-Antigene

    Zubereitung und Lagerung

    Rekonstitution: Es wird empfohlen, rhEGF in sterilem Wasser auf 100–200 μg/ml zu rekonstituieren. Weitere Verdünnungen können in anderen wässrigen Puffern vorgenommen werden.
    Lagerung: Bei einer Temperatur von -20°C mindestens 36 Monate lagern.

    Bitte vermeiden Sie wiederholte Gefrier-Tau-Zyklen.

    NUR FÜR FORSCHUNGS-, LABOR- UND PRODUKTIONSZWECKE. NICHT FÜR DIE DIREKTE ANWENDUNG AM MENSCHEN BESTIMMT.

    • Haben Sie Vergleichsdaten zwischen Ihrem osrHSA und aus Plasma gewonnenem humanem Serumalbumin (pHSA)? Gibt es Unterschiede?

      Ja, das tun wir. Unsere Vergleichstests haben gezeigt, dass OsrHSA strukturell und biochemisch mit pHSA identisch ist und hinsichtlich Bindungskapazität und Förderung des Zellwachstums die gleiche Funktion wie pHSA erfüllt. Darüber hinaus weist OsrHSA die gleiche Immunogenität wie pHSA auf.

    • Haben Sie Vergleichsdaten zwischen Ihrem osrHSA und aus Plasma gewonnenem humanem Serumalbumin (pHSA)? Gibt es Unterschiede?

      Ja, das tun wir. Unsere Vergleichstests haben gezeigt, dass OsrHSA strukturell und biochemisch mit pHSA identisch ist und hinsichtlich Bindungskapazität und Förderung des Zellwachstums die gleiche Funktion wie pHSA erfüllt. Darüber hinaus weist OsrHSA die gleiche Immunogenität wie pHSA auf.

    • Haben Sie Vergleichsdaten zwischen Ihrem osrHSA und aus Plasma gewonnenem humanem Serumalbumin (pHSA)? Gibt es Unterschiede?

      Ja, das tun wir. Unsere Vergleichstests haben gezeigt, dass OsrHSA strukturell und biochemisch mit pHSA identisch ist und hinsichtlich Bindungskapazität und Förderung des Zellwachstums die gleiche Funktion wie pHSA erfüllt. Darüber hinaus weist OsrHSA die gleiche Immunogenität wie pHSA auf.

    • Haben Sie Vergleichsdaten zwischen Ihrem osrHSA und aus Plasma gewonnenem humanem Serumalbumin (pHSA)? Gibt es Unterschiede?

      Ja, das tun wir. Unsere Vergleichstests haben gezeigt, dass OsrHSA strukturell und biochemisch mit pHSA identisch ist und hinsichtlich Bindungskapazität und Förderung des Zellwachstums die gleiche Funktion wie pHSA erfüllt. Darüber hinaus weist OsrHSA die gleiche Immunogenität wie pHSA auf.

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